Estructura secundaria en hebra beta

En esta conformación el esqueleto peptídico está extendido, con las cadenas laterales de los aminoácidos dispuestas alternadamente hacia ambos lados.
(para simplificar, los H no se muestran)

Ocultando las cadenas laterales podemos ver que el esqueleto describe un zig-zag.
Añadir de nuevo las cadenas laterales.

Un aspecto importante de esta conformación tan extendida es que varias hebras beta situadas paralelamente se pueden asociar entre sí, mediante puentes de hidrógeno (••••••) intercatenarios entre los grupos carbonilo y los nitrógenos de los enlaces peptídicos.

>C=O••••••H–N<

Se llega así a formar una lámina beta u hoja plegada beta    (muévela para verla bien)

Las cadenas laterales sobresalen en ambas caras de la lámina.

Cada aminoácido de un color:
Asn- Arg- Asn- Thr- Ala
Ser- Thr- Asp- Tyr- Gly

En los modelos de proteínas grandes, las regiones en conformación de hebra beta se suelen representar de forma simplificada como una cinta en forma de flecha (la flecha apunta en sentido C-terminal) .

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